Complet list of 2bey con fileClick here to see the 3D structure Complete list of 2bey.con file
COMMENT BEGIN
#########################################################################
COMMENT END
CONTACTS BETWEEN
CHAIN(S) "A"
AND
CHAIN(S) "A"

HYDROPHOBIC 2.00 3.80    66
C A 0001  CYS C   2.474 C A 0002  THR CA 
C A 0001  CYS C   3.286 C A 0002  THR C  
C A 0001  CYS C   3.738 C A 0002  THR CB 
C A 0001  CYS CB  3.672 C A 0007  PRO CB 
C A 0001  CYS CA  2.456 C A 0016  ILE C  
C A 0001  CYS C   3.478 C A 0016  ILE C  
C A 0001  CYS CB  3.486 C A 0016  ILE C  
C A 0002  THR C   2.486 C A 0003  LYS CA 
C A 0002  THR C   3.241 C A 0003  LYS C  
C A 0002  THR C   3.724 C A 0003  LYS CB 
C A 0003  LYS C   2.466 C A 0004  SER CA 
C A 0003  LYS C   3.414 C A 0004  SER C  
C A 0003  LYS C   3.596 C A 0004  SER CB 
C A 0004  SER C   2.540 C A 0005  ILE CA 
C A 0004  SER C   3.690 C A 0005  ILE C  
C A 0004  SER C   3.480 C A 0005  ILE CB 
C A 0004  SER C   3.458 C A 0005  ILE CG1
C A 0005  ILE CA  3.024 C A 0006  PRO CA 
C A 0005  ILE CA  3.429 C A 0006  PRO C  
C A 0005  ILE C   2.520 C A 0006  PRO CA 
C A 0005  ILE C   3.332 C A 0006  PRO C  
C A 0005  ILE C   3.688 C A 0006  PRO CB 
C A 0005  ILE C   3.697 C A 0006  PRO CG 
C A 0005  ILE C   2.456 C A 0006  PRO CD 
C A 0006  PRO CA  3.123 C A 0007  PRO CD 
C A 0006  PRO C   2.444 C A 0007  PRO CA 
C A 0006  PRO C   3.055 C A 0007  PRO C  
C A 0006  PRO C   3.687 C A 0007  PRO CB 
C A 0006  PRO C   3.701 C A 0007  PRO CG 
C A 0006  PRO C   2.531 C A 0007  PRO CD 
C A 0007  PRO C   2.475 C A 0008  ILE CA 
C A 0007  PRO C   3.440 C A 0008  ILE C  
C A 0007  PRO C   3.591 C A 0008  ILE CB 
C A 0008  ILE C   2.550 C A 0009  CYS CA 
C A 0008  ILE C   3.657 C A 0009  CYS C  
C A 0008  ILE C   3.553 C A 0009  CYS CB 
C A 0009  CYS C   2.475 C A 0010  THR CA 
C A 0009  CYS C   3.180 C A 0010  THR C  
C A 0009  CYS C   3.725 C A 0010  THR CB 
C A 0010  THR C   2.478 C A 0011  LYS CA 
C A 0010  THR C   3.267 C A 0011  LYS C  
C A 0010  THR C   3.712 C A 0011  LYS CB 
C A 0011  LYS C   2.516 C A 0012  SER CA 
C A 0011  LYS C   3.412 C A 0012  SER C  
C A 0011  LYS C   3.626 C A 0012  SER CB 
C A 0012  SER C   2.532 C A 0013  ILE CA 
C A 0012  SER C   3.747 C A 0013  ILE C  
C A 0012  SER C   3.452 C A 0013  ILE CB 
C A 0012  SER C   3.351 C A 0013  ILE CG1
C A 0013  ILE CA  2.971 C A 0014  PRO CA 
C A 0013  ILE CA  3.250 C A 0014  PRO C  
C A 0013  ILE C   2.497 C A 0014  PRO CA 
C A 0013  ILE C   3.183 C A 0014  PRO C  
C A 0013  ILE C   3.681 C A 0014  PRO CB 
C A 0013  ILE C   3.683 C A 0014  PRO CG 
C A 0013  ILE C   2.451 C A 0014  PRO CD 
C A 0014  PRO CA  3.080 C A 0015  PRO CD 
C A 0014  PRO C   2.452 C A 0015  PRO CA 
C A 0014  PRO C   3.066 C A 0015  PRO C  
C A 0014  PRO C   3.697 C A 0015  PRO CB 
C A 0014  PRO C   3.698 C A 0015  PRO CG 
C A 0014  PRO C   2.524 C A 0015  PRO CD 
C A 0015  PRO C   2.489 C A 0016  ILE CA 
C A 0015  PRO C   3.525 C A 0016  ILE C  
C A 0015  PRO C   3.556 C A 0016  ILE CB 
C A 0015  PRO C   3.605 C A 0016  ILE CG1

HB_MM       2.00 3.20    20
C A 0001  CYS N   2.245 C A 0016  ILE O  
C A 0002  THR N   2.232 C A 0001  CYS O  
C A 0003  LYS N   2.249 C A 0002  THR O  
C A 0004  SER N   2.892 C A 0002  THR O  
C A 0004  SER N   2.239 C A 0003  LYS O  
C A 0005  ILE N   2.267 C A 0004  SER O  
C A 0006  PRO N   2.246 C A 0005  ILE O  
C A 0007  PRO N   3.005 C A 0004  SER O  
C A 0007  PRO N   2.237 C A 0006  PRO O  
C A 0008  ILE N   2.243 C A 0007  PRO O  
C A 0009  CYS N   2.261 C A 0008  ILE O  
C A 0010  THR N   2.218 C A 0009  CYS O  
C A 0011  LYS N   2.245 C A 0010  THR O  
C A 0012  SER N   2.973 C A 0010  THR O  
C A 0012  SER N   2.261 C A 0011  LYS O  
C A 0013  ILE N   2.250 C A 0012  SER O  
C A 0014  PRO N   2.233 C A 0013  ILE O  
C A 0015  PRO N   2.992 C A 0012  SER O  
C A 0015  PRO N   2.243 C A 0014  PRO O  
C A 0016  ILE N   2.250 C A 0015  PRO O  

SS_BOND     1.50 2.80     1
C A 0001  CYS SG  2.023 C A 0009  CYS SG