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COMMENT BEGIN
#########################################################################
COMMENT END
CONTACTS BETWEEN
CHAIN(S) "A"
AND
CHAIN(S) "A"

HYDROPHOBIC 2.00 3.80   105
C A 0001  GLY CA  3.785 C A 0002  ALA CA 
C A 0001  GLY C   2.419 C A 0002  ALA CA 
C A 0001  GLY C   3.658 C A 0002  ALA C  
C A 0001  GLY C   3.123 C A 0002  ALA CB 
C A 0001  GLY CA  3.500 C A 0003  TYR CZ 
C A 0002  ALA CA  3.785 C A 0003  TYR CA 
C A 0002  ALA C   2.420 C A 0003  TYR CA 
C A 0002  ALA C   2.902 C A 0003  TYR C  
C A 0002  ALA C   2.965 C A 0003  TYR CB 
C A 0002  ALA C   3.046 C A 0003  TYR CG 
C A 0002  ALA C   3.758 C A 0003  TYR CD1
C A 0002  ALA C   3.284 C A 0003  TYR CD2
C A 0002  ALA CB  3.786 C A 0017  ARG CB 
C A 0003  TYR CA  3.785 C A 0004  THR CA 
C A 0003  TYR C   2.419 C A 0004  THR CA 
C A 0003  TYR C   3.563 C A 0004  THR C  
C A 0003  TYR C   3.304 C A 0004  THR CB 
C A 0004  THR CA  3.784 C A 0005  GLY CA 
C A 0004  THR C   2.418 C A 0005  GLY CA 
C A 0004  THR C   3.047 C A 0005  GLY C  
C A 0005  GLY CA  3.785 C A 0006  LEU CA 
C A 0005  GLY C   2.419 C A 0006  LEU CA 
C A 0005  GLY C   3.585 C A 0006  LEU C  
C A 0005  GLY C   3.275 C A 0006  LEU CB 
C A 0005  GLY C   3.276 C A 0007  PRO CD 
C A 0006  LEU CA  2.872 C A 0007  PRO CD 
C A 0006  LEU C   2.448 C A 0007  PRO CA 
C A 0006  LEU C   3.136 C A 0007  PRO C  
C A 0006  LEU C   3.642 C A 0007  PRO CB 
C A 0006  LEU C   3.683 C A 0007  PRO CG 
C A 0006  LEU C   2.512 C A 0007  PRO CD 
C A 0007  PRO CA  3.785 C A 0008  ASN CA 
C A 0007  PRO C   2.418 C A 0008  ASN CA 
C A 0007  PRO C   3.681 C A 0008  ASN C  
C A 0007  PRO C   3.104 C A 0008  ASN CB 
C A 0007  PRO CD  3.763 C A 0011  PRO CG 
C A 0008  ASN CA  3.785 C A 0009  LYS CA 
C A 0008  ASN C   2.418 C A 0009  LYS CA 
C A 0008  ASN C   3.688 C A 0009  LYS C  
C A 0008  ASN C   2.981 C A 0009  LYS CB 
C A 0008  ASN C   3.446 C A 0009  LYS CG 
C A 0009  LYS CA  3.784 C A 0010  LYS CA 
C A 0009  LYS C   2.418 C A 0010  LYS CA 
C A 0009  LYS C   2.688 C A 0010  LYS C  
C A 0009  LYS C   3.619 C A 0010  LYS CB 
C A 0009  LYS C   3.588 C A 0011  PRO CD 
C A 0010  LYS CA  2.872 C A 0011  PRO CD 
C A 0010  LYS C   2.450 C A 0011  PRO CA 
C A 0010  LYS C   3.137 C A 0011  PRO C  
C A 0010  LYS C   3.642 C A 0011  PRO CB 
C A 0010  LYS C   3.684 C A 0011  PRO CG 
C A 0010  LYS C   2.513 C A 0011  PRO CD 
C A 0010  LYS CA  3.796 C A 0013  VAL CG2
C A 0010  LYS CB  3.645 C A 0013  VAL CG2
C A 0011  PRO CA  3.785 C A 0012  ASN CA 
C A 0011  PRO C   2.418 C A 0012  ASN CA 
C A 0011  PRO C   3.327 C A 0012  ASN C  
C A 0011  PRO C   3.599 C A 0012  ASN CB 
C A 0012  ASN CA  3.784 C A 0013  VAL CA 
C A 0012  ASN C   2.419 C A 0013  VAL CA 
C A 0012  ASN C   2.976 C A 0013  VAL C  
C A 0012  ASN C   3.696 C A 0013  VAL CB 
C A 0013  VAL CA  2.873 C A 0014  PRO CD 
C A 0013  VAL C   2.449 C A 0014  PRO CA 
C A 0013  VAL C   3.137 C A 0014  PRO C  
C A 0013  VAL C   3.642 C A 0014  PRO CB 
C A 0013  VAL C   3.683 C A 0014  PRO CG 
C A 0013  VAL C   2.513 C A 0014  PRO CD 
C A 0013  VAL CB  3.212 C A 0014  PRO CD 
C A 0013  VAL CG1 3.747 C A 0017  ARG CG 
C A 0014  PRO CA  3.784 C A 0015  THR CA 
C A 0014  PRO C   2.419 C A 0015  THR CA 
C A 0014  PRO C   3.663 C A 0015  THR C  
C A 0014  PRO C   3.112 C A 0015  THR CB 
C A 0015  THR CA  3.785 C A 0016  ILE CA 
C A 0015  THR C   2.419 C A 0016  ILE CA 
C A 0015  THR C   2.814 C A 0016  ILE C  
C A 0015  THR C   3.181 C A 0016  ILE CB 
C A 0015  THR C   3.609 C A 0016  ILE CG1
C A 0016  ILE CA  3.784 C A 0017  ARG CA 
C A 0016  ILE C   2.418 C A 0017  ARG CA 
C A 0016  ILE C   2.791 C A 0017  ARG C  
C A 0016  ILE C   3.215 C A 0017  ARG CB 
C A 0017  ARG CA  3.786 C A 0018  THR CA 
C A 0017  ARG C   2.420 C A 0018  THR CA 
C A 0017  ARG C   3.648 C A 0018  THR C  
C A 0017  ARG C   3.152 C A 0018  THR CB 
C A 0017  ARG C   3.661 C A 0021  VAL CG2
C A 0018  THR CA  3.785 C A 0019  ALA CA 
C A 0018  THR C   2.418 C A 0019  ALA CA 
C A 0018  THR C   3.113 C A 0019  ALA C  
C A 0018  THR C   3.661 C A 0019  ALA CB 
C A 0019  ALA CA  3.785 C A 0020  LYS CA 
C A 0019  ALA C   2.419 C A 0020  LYS CA 
C A 0019  ALA C   3.529 C A 0020  LYS C  
C A 0019  ALA C   3.359 C A 0020  LYS CB 
C A 0019  ALA C   3.534 C A 0020  LYS CG 
C A 0020  LYS CA  3.784 C A 0021  VAL CA 
C A 0020  LYS C   2.418 C A 0021  VAL CA 
C A 0020  LYS C   2.986 C A 0021  VAL C  
C A 0020  LYS C   3.694 C A 0021  VAL CB 
C A 0021  VAL CA  3.784 C A 0022  GLN CA 
C A 0021  VAL C   2.419 C A 0022  GLN CA 
C A 0021  VAL C   3.044 C A 0022  GLN C  
C A 0021  VAL C   3.703 C A 0022  GLN CB 

CHARGE_REPU 2.00 12.00     1
C A 0009  LYS NZ  7.393 C A 0010  LYS NZ 

HB_MM       2.00 3.20    26
C A 0002  ALA N   2.261 C A 0001  GLY O  
C A 0003  TYR N   2.261 C A 0002  ALA O  
C A 0003  TYR N   3.197 C A 0017  ARG O  
C A 0004  THR N   2.261 C A 0003  TYR O  
C A 0005  GLY N   2.260 C A 0004  THR O  
C A 0006  LEU N   2.262 C A 0005  GLY O  
C A 0007  PRO N   2.293 C A 0006  LEU O  
C A 0008  ASN N   2.261 C A 0007  PRO O  
C A 0009  LYS N   2.262 C A 0008  ASN O  
C A 0010  LYS N   2.261 C A 0009  LYS O  
C A 0011  PRO N   2.523 C A 0009  LYS O  
C A 0011  PRO N   2.293 C A 0010  LYS O  
C A 0012  ASN N   2.261 C A 0011  PRO O  
C A 0013  VAL N   2.261 C A 0012  ASN O  
C A 0014  PRO N   2.293 C A 0013  VAL O  
C A 0015  THR N   2.261 C A 0014  PRO O  
C A 0016  ILE N   2.260 C A 0015  THR O  
C A 0017  ARG N   2.881 C A 0015  THR O  
C A 0017  ARG N   2.261 C A 0016  ILE O  
C A 0018  THR N   3.037 C A 0015  THR O  
C A 0018  THR N   3.186 C A 0016  ILE O  
C A 0018  THR N   2.262 C A 0017  ARG O  
C A 0019  ALA N   2.261 C A 0018  THR O  
C A 0020  LYS N   2.262 C A 0019  ALA O  
C A 0021  VAL N   2.261 C A 0020  LYS O  
C A 0022  GLN N   2.261 C A 0021  VAL O  

HB_MS       2.00 3.20     3
C A 0001  GLY N   2.924 C A 0003  TYR OH 
C A 0003  TYR O   3.094 C A 0004  THR OG1
C A 0014  PRO O   2.499 C A 0015  THR OG1