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COMMENT BEGIN
#########################################################################
COMMENT END
CONTACTS BETWEEN
CHAIN(S) "A"
AND
CHAIN(S) "A"

HYDROPHOBIC 2.00 3.80   176
C A 0001  GLY CA  3.797 C A 0002  CYS CA 
C A 0001  GLY C   2.434 C A 0002  CYS CA 
C A 0001  GLY C   3.421 C A 0002  CYS C  
C A 0001  GLY C   3.542 C A 0002  CYS CB 
C A 0002  CYS C   2.436 C A 0003  LEU CA 
C A 0002  CYS C   3.665 C A 0003  LEU C  
C A 0002  CYS C   3.196 C A 0003  LEU CB 
C A 0002  CYS C   3.348 C A 0003  LEU CG 
C A 0002  CYS C   3.452 C A 0003  LEU CD1
C A 0003  LEU CA  3.770 C A 0004  GLU CA 
C A 0003  LEU C   2.417 C A 0004  GLU CA 
C A 0003  LEU C   3.158 C A 0004  GLU C  
C A 0003  LEU C   3.672 C A 0004  GLU CB 
C A 0003  LEU CA  3.472 C A 0007  TRP CE3
C A 0003  LEU CB  3.528 C A 0007  TRP CE3
C A 0003  LEU CG  3.563 C A 0007  TRP CE3
C A 0003  LEU CD2 3.562 C A 0007  TRP CB 
C A 0003  LEU CD2 3.356 C A 0007  TRP CE3
C A 0003  LEU CB  3.716 C A 0015  LYS CB 
C A 0003  LEU CD1 3.358 C A 0015  LYS CB 
C A 0003  LEU CD1 3.670 C A 0015  LYS CG 
C A 0003  LEU CD1 3.227 C A 0015  LYS CD 
C A 0004  GLU C   2.447 C A 0005  PHE CA 
C A 0004  GLU C   2.957 C A 0005  PHE C  
C A 0004  GLU C   3.717 C A 0005  PHE CB 
C A 0004  GLU CG  3.377 C A 0018  ARG CZ 
C A 0004  GLU C   3.232 C A 0021  LEU CD1
C A 0005  PHE C   2.449 C A 0006  TRP CA 
C A 0005  PHE C   3.117 C A 0006  TRP C  
C A 0005  PHE C   2.957 C A 0006  TRP CB 
C A 0005  PHE CD2 3.647 C A 0006  TRP CA 
C A 0005  PHE CD2 3.458 C A 0006  TRP CB 
C A 0005  PHE CE2 3.703 C A 0006  TRP CB 
C A 0005  PHE CA  3.289 C A 0021  LEU CD1
C A 0005  PHE CA  3.572 C A 0021  LEU CD2
C A 0005  PHE CB  3.624 C A 0021  LEU CD2
C A 0005  PHE CD1 3.567 C A 0021  LEU CD2
C A 0005  PHE CE1 3.631 E A 0031  ASN CA 
C A 0005  PHE CD1 3.538 C A 0032  PHE CD1
C A 0006  TRP C   2.443 C A 0007  TRP CA 
C A 0006  TRP C   2.867 C A 0007  TRP C  
C A 0006  TRP C   3.703 C A 0007  TRP CB 
C A 0006  TRP C   3.657 E A 0029  LEU CD2
C A 0006  TRP CD1 3.534 E A 0029  LEU CD2
C A 0007  TRP C   2.454 C A 0008  LYS CA 
C A 0007  TRP C   2.906 C A 0008  LYS C  
C A 0007  TRP C   3.709 C A 0008  LYS CB 
C A 0008  LYS C   2.437 C A 0009  CYS CA 
C A 0008  LYS C   3.596 C A 0009  CYS C  
C A 0008  LYS C   3.356 C A 0009  CYS CB 
C A 0008  LYS CA  3.614 E A 0029  LEU CG 
C A 0009  CYS C   2.435 C A 0010  ASN CA 
C A 0009  CYS C   3.595 C A 0010  ASN C  
C A 0009  CYS C   3.350 C A 0010  ASN CB 
C A 0009  CYS CA  3.460 C A 0015  LYS CG 
C A 0009  CYS CB  3.577 C A 0015  LYS CB 
C A 0009  CYS CB  3.749 C A 0015  LYS CG 
C A 0010  ASN CA  2.908 C A 0011  PRO CD 
C A 0010  ASN C   2.466 C A 0011  PRO CA 
C A 0010  ASN C   3.184 C A 0011  PRO C  
C A 0010  ASN C   3.636 C A 0011  PRO CB 
C A 0010  ASN C   3.652 C A 0011  PRO CG 
C A 0010  ASN C   2.507 C A 0011  PRO CD 
C A 0010  ASN CB  3.523 C A 0011  PRO CD 
C A 0010  ASN CG  3.646 C A 0011  PRO CD 
C A 0010  ASN CB  3.756 C A 0013  ASP CG 
C A 0011  PRO C   2.435 C A 0012  ASN CA 
C A 0011  PRO C   3.333 C A 0012  ASN C  
C A 0011  PRO C   3.608 C A 0012  ASN CB 
C A 0012  ASN C   2.434 C A 0013  ASP CA 
C A 0012  ASN C   3.426 C A 0013  ASP C  
C A 0012  ASN C   3.542 C A 0013  ASP CB 
C A 0013  ASP C   2.435 C A 0014  ASP CA 
C A 0013  ASP C   3.031 C A 0014  ASP C  
C A 0013  ASP C   2.976 C A 0014  ASP CB 
C A 0013  ASP CB  3.783 C A 0015  LYS CE 
C A 0013  ASP CG  3.106 C A 0015  LYS CE 
C A 0014  ASP C   2.435 C A 0015  LYS CA 
C A 0014  ASP C   3.496 C A 0015  LYS C  
C A 0014  ASP C   3.483 C A 0015  LYS CB 
C A 0014  ASP C   3.542 C A 0015  LYS CG 
C A 0014  ASP C   3.686 C A 0015  LYS CD 
C A 0014  ASP C   3.470 C A 0015  LYS CE 
C A 0015  LYS C   2.430 C A 0016  CYS CA 
C A 0015  LYS C   3.129 C A 0016  CYS C  
C A 0015  LYS C   3.690 C A 0016  CYS CB 
C A 0016  CYS C   2.434 C A 0017  CYS CA 
C A 0016  CYS C   3.378 C A 0017  CYS C  
C A 0016  CYS C   3.578 C A 0017  CYS CB 
C A 0016  CYS CB  3.460 C A 0021  LEU C  
C A 0016  CYS CB  3.713 C A 0021  LEU CB 
C A 0016  CYS CB  3.408 E A 0022  LYS CA 
C A 0017  CYS C   2.431 C A 0018  ARG CA 
C A 0017  CYS C   2.999 C A 0018  ARG C  
C A 0017  CYS C   3.714 C A 0018  ARG CB 
C A 0018  ARG CA  2.911 C A 0019  PRO CD 
C A 0018  ARG C   2.467 C A 0019  PRO CA 
C A 0018  ARG C   3.002 C A 0019  PRO C  
C A 0018  ARG C   3.652 C A 0019  PRO CB 
C A 0018  ARG C   3.640 C A 0019  PRO CG 
C A 0018  ARG C   2.508 C A 0019  PRO CD 
C A 0018  ARG CB  3.637 C A 0019  PRO CD 
C A 0018  ARG CB  3.404 C A 0020  LYS CE 
C A 0018  ARG CG  3.592 C A 0020  LYS CE 
C A 0018  ARG CB  3.386 C A 0021  LEU CB 
C A 0018  ARG CB  3.264 C A 0021  LEU CG 
C A 0018  ARG CB  3.488 C A 0021  LEU CD1
C A 0018  ARG CD  3.601 C A 0021  LEU CD1
C A 0019  PRO CA  3.761 C A 0020  LYS CA 
C A 0019  PRO C   2.399 C A 0020  LYS CA 
C A 0019  PRO C   3.420 C A 0020  LYS C  
C A 0019  PRO C   3.453 C A 0020  LYS CB 
C A 0020  LYS C   2.430 C A 0021  LEU CA 
C A 0020  LYS C   3.127 C A 0021  LEU C  
C A 0020  LYS C   3.698 C A 0021  LEU CB 
C A 0020  LYS CG  3.670 C A 0032  PHE CD2
C A 0020  LYS CD  3.470 C A 0032  PHE CG 
C A 0020  LYS CD  3.565 C A 0032  PHE CD1
C A 0020  LYS CD  3.237 C A 0032  PHE CD2
C A 0020  LYS CD  3.455 C A 0032  PHE CE1
C A 0020  LYS CD  3.114 C A 0032  PHE CE2
C A 0020  LYS CD  3.230 C A 0032  PHE CZ 
C A 0020  LYS CB  3.555 C A 0033  SER CB 
C A 0020  LYS CG  3.447 C A 0033  SER CB 
C A 0021  LEU C   2.436 E A 0022  LYS CA 
C A 0021  LEU C   3.716 E A 0022  LYS C  
C A 0021  LEU C   3.008 E A 0022  LYS CB 
C A 0021  LEU CD2 3.604 E A 0030  CYS C  
C A 0021  LEU CD2 3.784 E A 0030  CYS CB 
C A 0021  LEU CD2 3.652 E A 0031  ASN C  
E A 0022  LYS C   2.437 E A 0023  CYS CA 
E A 0022  LYS C   2.957 E A 0023  CYS C  
E A 0022  LYS C   3.718 E A 0023  CYS CB 
E A 0023  CYS C   2.436 E A 0024  SER CA 
E A 0023  CYS C   3.219 E A 0024  SER C  
E A 0023  CYS C   3.665 E A 0024  SER CB 
E A 0024  SER C   2.435 C A 0025  LYS CA 
E A 0024  SER C   3.194 C A 0025  LYS C  
E A 0024  SER C   3.677 C A 0025  LYS CB 
E A 0024  SER CB  3.324 E A 0031  ASN CB 
C A 0025  LYS C   2.437 C A 0026  LEU CA 
C A 0025  LYS C   2.947 C A 0026  LEU C  
C A 0025  LYS C   3.718 C A 0026  LEU CB 
C A 0026  LEU C   2.434 C A 0027  PHE CA 
C A 0026  LEU C   3.687 C A 0027  PHE C  
C A 0026  LEU C   3.196 C A 0027  PHE CB 
C A 0026  LEU C   3.544 C A 0027  PHE CG 
C A 0026  LEU C   3.751 C A 0027  PHE CD1
C A 0027  PHE C   2.448 C A 0028  LYS CA 
C A 0027  PHE C   3.118 C A 0028  LYS C  
C A 0027  PHE C   2.943 C A 0028  LYS CB 
C A 0027  PHE C   3.349 C A 0028  LYS CG 
C A 0027  PHE C   3.514 E A 0029  LEU CD1
C A 0027  PHE CD1 3.500 E A 0029  LEU CB 
C A 0027  PHE CE1 3.420 E A 0029  LEU CB 
C A 0028  LYS C   2.433 E A 0029  LEU CA 
C A 0028  LYS C   3.613 E A 0029  LEU C  
C A 0028  LYS C   3.321 E A 0029  LEU CB 
C A 0028  LYS C   3.538 E A 0029  LEU CG 
C A 0028  LYS C   2.971 E A 0029  LEU CD1
E A 0029  LEU C   2.436 E A 0030  CYS CA 
E A 0029  LEU C   3.036 E A 0030  CYS C  
E A 0029  LEU C   3.718 E A 0030  CYS CB 
E A 0030  CYS C   2.434 E A 0031  ASN CA 
E A 0030  CYS C   3.206 E A 0031  ASN C  
E A 0030  CYS C   3.669 E A 0031  ASN CB 
E A 0031  ASN C   2.435 C A 0032  PHE CA 
E A 0031  ASN C   3.105 C A 0032  PHE C  
E A 0031  ASN C   3.702 C A 0032  PHE CB 
C A 0032  PHE C   2.434 C A 0033  SER CA 
C A 0032  PHE C   3.421 C A 0033  SER C  
C A 0032  PHE C   3.543 C A 0033  SER CB 
C A 0032  PHE CD2 3.580 C A 0034  PHE CD2
C A 0033  SER C   2.433 C A 0034  PHE CA 
C A 0033  SER C   3.004 C A 0034  PHE C  
C A 0033  SER C   3.713 C A 0034  PHE CB 

CHARGE_ATTR 2.00 12.00    17
C A 0004  GLU OE1 5.536 C A 0018  ARG NH1
C A 0004  GLU OE1 4.330 C A 0018  ARG NH2
C A 0004  GLU OE2 4.371 C A 0018  ARG NH1
C A 0004  GLU OE2 4.155 C A 0018  ARG NH2
C A 0004  GLU OE1 9.281 C A 0020  LYS NZ 
C A 0004  GLU OE2 8.426 C A 0020  LYS NZ 
C A 0013  ASP OD1 10.11 C A 0008  LYS NZ 
C A 0013  ASP OD2 10.72 C A 0008  LYS NZ 
C A 0013  ASP OD1 3.630 C A 0015  LYS NZ 
C A 0013  ASP OD2 2.710 C A 0015  LYS NZ 
C A 0013  ASP OD1 11.70 C A 0028  LYS NZ 
C A 0014  ASP OD1 8.438 C A 0015  LYS NZ 
C A 0014  ASP OD2 8.284 C A 0015  LYS NZ 
C A 0014  ASP OD2 11.96 C A 0020  LYS NZ 
C A 0014  ASP OD1 8.418 E A 0022  LYS NZ 
C A 0014  ASP OD2 9.528 E A 0022  LYS NZ 
C A 0014  ASP OD1 11.92 C A 0028  LYS NZ 

CHARGE_REPU 2.00 12.00    10
C A 0008  LYS NZ  11.23 C A 0015  LYS NZ 
C A 0008  LYS NZ  6.436 C A 0028  LYS NZ 
C A 0013  ASP OD1 6.508 C A 0014  ASP OD1
C A 0013  ASP OD1 7.091 C A 0014  ASP OD2
C A 0013  ASP OD2 8.557 C A 0014  ASP OD1
C A 0013  ASP OD2 8.854 C A 0014  ASP OD2
C A 0018  ARG NH1 4.288 C A 0020  LYS NZ 
C A 0018  ARG NH2 5.185 C A 0020  LYS NZ 
E A 0022  LYS NZ  10.76 C A 0025  LYS NZ 
C A 0025  LYS NZ  10.66 C A 0028  LYS NZ 

HB_MM       2.00 3.20    42
C A 0002  CYS N   2.251 C A 0001  GLY O  
C A 0003  LEU N   2.251 C A 0002  CYS O  
C A 0004  GLU N   2.251 C A 0003  LEU O  
C A 0005  PHE N   2.255 C A 0004  GLU O  
C A 0006  TRP N   2.255 C A 0005  PHE O  
C A 0006  TRP N   3.002 E A 0030  CYS O  
C A 0007  TRP N   2.621 C A 0005  PHE O  
C A 0007  TRP N   2.249 C A 0006  TRP O  
C A 0008  LYS N   2.689 C A 0006  TRP O  
C A 0008  LYS N   2.257 C A 0007  TRP O  
C A 0009  CYS N   2.253 C A 0008  LYS O  
C A 0010  ASN N   2.251 C A 0009  CYS O  
C A 0011  PRO N   2.251 C A 0010  ASN O  
C A 0012  ASN N   2.250 C A 0011  PRO O  
C A 0013  ASP N   2.250 C A 0012  ASN O  
C A 0014  ASP N   2.591 C A 0010  ASN O  
C A 0014  ASP N   2.250 C A 0013  ASP O  
C A 0015  LYS N   2.250 C A 0014  ASP O  
C A 0016  CYS N   2.246 C A 0015  LYS O  
C A 0017  CYS N   3.145 C A 0015  LYS O  
C A 0017  CYS N   2.250 C A 0016  CYS O  
C A 0018  ARG N   2.249 C A 0017  CYS O  
C A 0019  PRO N   2.251 C A 0018  ARG O  
C A 0020  LYS N   2.859 C A 0018  ARG O  
C A 0020  LYS N   2.239 C A 0019  PRO O  
C A 0021  LEU N   2.896 C A 0018  ARG O  
C A 0021  LEU N   2.247 C A 0020  LYS O  
E A 0022  LYS N   2.251 C A 0021  LEU O  
E A 0023  CYS N   2.251 E A 0022  LYS O  
E A 0024  SER N   2.572 E A 0022  LYS O  
E A 0024  SER N   2.251 E A 0023  CYS O  
C A 0025  LYS N   2.253 E A 0024  SER O  
C A 0026  LEU N   2.250 C A 0025  LYS O  
C A 0027  PHE N   2.250 C A 0026  LEU O  
C A 0028  LYS N   2.253 C A 0027  PHE O  
E A 0029  LEU N   2.248 C A 0028  LYS O  
E A 0030  CYS N   2.252 E A 0029  LEU O  
E A 0031  ASN N   2.761 E A 0029  LEU O  
E A 0031  ASN N   2.250 E A 0030  CYS O  
C A 0032  PHE N   2.251 E A 0031  ASN O  
C A 0033  SER N   2.251 C A 0032  PHE O  
C A 0034  PHE N   2.249 C A 0033  SER O  

HB_MS       2.00 3.20     3
C A 0014  ASP N   2.587 C A 0013  ASP OD1
C A 0025  LYS N   3.007 E A 0024  SER OG 
C A 0032  PHE N   3.050 E A 0031  ASN OD1

AROMATIC    0.00 8.00     3
C A 0018  ARG 5.640 C A 0032  PHE
C A 0020  LYS 4.988 C A 0032  PHE
C A 0020  LYS 7.947 C A 0034  PHE

SS_BOND     1.50 2.80     3
C A 0002  CYS SG  2.031 C A 0017  CYS SG 
C A 0009  CYS SG  2.030 E A 0023  CYS SG 
C A 0016  CYS SG  2.032 E A 0030  CYS SG