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COMMENT BEGIN
#########################################################################
COMMENT END
CONTACTS BETWEEN
CHAIN(S) "A"
AND
CHAIN(S) "A"

HYDROPHOBIC 2.00 3.80   173
C A 0001  GLU C   2.426 C A 0002  ILE CA 
C A 0001  GLU C   2.924 C A 0002  ILE C  
C A 0001  GLU C   2.930 C A 0002  ILE CB 
C A 0001  GLU C   3.766 C A 0002  ILE CG1
C A 0002  ILE CA  3.793 C A 0003  SER CA 
C A 0002  ILE C   2.416 C A 0003  SER CA 
C A 0002  ILE C   3.685 C A 0003  SER C  
C A 0002  ILE C   2.912 C A 0003  SER CB 
C A 0002  ILE CG2 3.759 C A 0003  SER CA 
C A 0002  ILE C   3.442 C A 0024  LYS CA 
C A 0002  ILE C   3.650 C A 0024  LYS C  
C A 0002  ILE CB  3.477 C A 0024  LYS C  
C A 0002  ILE CG2 3.152 C A 0024  LYS C  
C A 0002  ILE CG2 3.252 C A 0025  SER CA 
C A 0003  SER C   2.418 C A 0004  CYS CA 
C A 0003  SER C   3.691 C A 0004  CYS C  
C A 0003  SER C   2.845 C A 0004  CYS CB 
C A 0003  SER CA  3.551 C A 0023  GLY C  
C A 0003  SER CA  3.528 C A 0024  LYS CA 
C A 0004  CYS C   2.412 C A 0005  GLU CA 
C A 0004  CYS C   3.038 C A 0005  GLU C  
C A 0004  CYS C   3.625 C A 0005  GLU CB 
C A 0004  CYS C   3.714 C A 0006  PRO CD 
C A 0004  CYS CB  3.305 E A 0010  PHE CE2
C A 0005  GLU CA  3.798 C A 0006  PRO CA 
C A 0005  GLU CA  2.855 C A 0006  PRO CD 
C A 0005  GLU C   2.424 C A 0006  PRO CA 
C A 0005  GLU C   3.006 C A 0006  PRO C  
C A 0005  GLU C   3.616 C A 0006  PRO CB 
C A 0005  GLU C   3.585 C A 0006  PRO CG 
C A 0005  GLU C   2.482 C A 0006  PRO CD 
C A 0005  GLU C   3.605 E A 0008  LYS CG 
C A 0005  GLU CB  3.663 E A 0008  LYS CB 
C A 0005  GLU CB  3.131 E A 0008  LYS CG 
C A 0006  PRO C   2.420 C A 0007  GLY CA 
C A 0006  PRO C   3.266 C A 0007  GLY C  
C A 0006  PRO CB  3.135 C A 0021  ALA C  
C A 0006  PRO CB  3.576 C A 0022  ASP C  
C A 0007  GLY C   2.423 E A 0008  LYS CA 
C A 0007  GLY C   3.375 E A 0008  LYS C  
C A 0007  GLY C   3.512 E A 0008  LYS CB 
C A 0007  GLY C   3.494 E A 0008  LYS CG 
C A 0007  GLY C   3.356 E A 0008  LYS CD 
E A 0008  LYS C   2.415 E A 0009  THR CA 
E A 0008  LYS C   3.531 E A 0009  THR C  
E A 0008  LYS C   3.331 E A 0009  THR CB 
E A 0008  LYS C   3.764 E A 0019  CYS CB 
E A 0009  THR C   2.411 E A 0010  PHE CA 
E A 0009  THR C   3.662 E A 0010  PHE C  
E A 0009  THR C   3.056 E A 0010  PHE CB 
E A 0009  THR C   3.434 E A 0010  PHE CG 
E A 0009  THR C   3.732 E A 0010  PHE CD2
E A 0009  THR CG2 3.607 E A 0017  CYS C  
E A 0009  THR CA  3.733 E A 0018  ARG CA 
E A 0009  THR CG2 3.480 E A 0018  ARG CA 
E A 0009  THR CG2 3.744 E A 0018  ARG CB 
E A 0010  PHE C   2.415 E A 0011  LYS CA 
E A 0010  PHE C   3.308 E A 0011  LYS C  
E A 0010  PHE C   3.532 E A 0011  LYS CB 
E A 0010  PHE CD1 3.450 C A 0012  ASP CB 
E A 0010  PHE CE1 3.301 C A 0012  ASP CB 
E A 0010  PHE CD1 3.434 E A 0017  CYS CB 
E A 0010  PHE CE1 2.980 E A 0017  CYS CB 
E A 0010  PHE CE2 3.681 E A 0019  CYS CA 
E A 0010  PHE CE2 3.224 E A 0019  CYS CB 
E A 0010  PHE CE1 3.682 E A 0026  ALA CB 
E A 0010  PHE CZ  3.120 E A 0026  ALA CB 
E A 0011  LYS C   2.422 C A 0012  ASP CA 
E A 0011  LYS C   2.964 C A 0012  ASP C  
E A 0011  LYS C   2.872 C A 0012  ASP CB 
C A 0012  ASP C   2.424 C A 0013  LYS CA 
C A 0012  ASP C   2.948 C A 0013  LYS C  
C A 0012  ASP C   3.646 C A 0013  LYS CB 
C A 0013  LYS C   2.420 C A 0014  CYS CA 
C A 0013  LYS C   3.190 C A 0014  CYS C  
C A 0013  LYS C   3.611 C A 0014  CYS CB 
C A 0014  CYS C   2.409 C A 0015  ASN CA 
C A 0014  CYS C   3.370 C A 0015  ASN C  
C A 0014  CYS C   3.452 C A 0015  ASN CB 
C A 0014  CYS C   3.635 C A 0015  ASN CG 
C A 0014  CYS CB  3.628 C A 0033  CYS CA 
C A 0014  CYS CB  3.147 C A 0033  CYS CB 
C A 0015  ASN C   2.401 E A 0016  THR CA 
C A 0015  ASN C   3.615 E A 0016  THR C  
C A 0015  ASN C   3.197 E A 0016  THR CB 
C A 0015  ASN CB  3.655 E A 0029  THR C  
C A 0015  ASN CB  3.663 E A 0030  LEU CA 
C A 0015  ASN CG  3.260 E A 0030  LEU CA 
C A 0015  ASN CG  3.370 E A 0030  LEU C  
C A 0015  ASN CG  3.795 C A 0031  LYS C  
C A 0015  ASN CG  3.388 C A 0031  LYS CG 
E A 0016  THR C   2.412 E A 0017  CYS CA 
E A 0016  THR C   3.407 E A 0017  CYS C  
E A 0016  THR C   3.486 E A 0017  CYS CB 
E A 0017  CYS C   2.427 E A 0018  ARG CA 
E A 0017  CYS C   3.598 E A 0018  ARG C  
E A 0017  CYS C   3.228 E A 0018  ARG CB 
E A 0017  CYS CA  3.537 E A 0028  CYS CA 
E A 0017  CYS CA  3.660 E A 0028  CYS CB 
E A 0017  CYS CB  3.788 E A 0028  CYS CB 
E A 0018  ARG C   2.425 E A 0019  CYS CA 
E A 0018  ARG C   2.825 E A 0019  CYS C  
E A 0018  ARG C   3.602 E A 0019  CYS CB 
E A 0018  ARG C   3.390 E A 0026  ALA CA 
E A 0018  ARG C   3.210 E A 0026  ALA CB 
E A 0019  CYS C   2.432 C A 0020  GLY CA 
E A 0019  CYS C   3.093 C A 0020  GLY C  
E A 0019  CYS CA  3.492 E A 0026  ALA CA 
E A 0019  CYS CA  3.118 E A 0026  ALA CB 
E A 0019  CYS C   3.775 E A 0026  ALA CA 
C A 0020  GLY C   2.436 C A 0021  ALA CA 
C A 0020  GLY C   2.913 C A 0021  ALA C  
C A 0020  GLY C   3.636 C A 0021  ALA CB 
C A 0021  ALA C   2.415 C A 0022  ASP CA 
C A 0021  ALA C   3.285 C A 0022  ASP C  
C A 0021  ALA C   3.545 C A 0022  ASP CB 
C A 0022  ASP C   2.421 C A 0023  GLY CA 
C A 0022  ASP C   3.175 C A 0023  GLY C  
C A 0023  GLY C   2.426 C A 0024  LYS CA 
C A 0023  GLY C   3.664 C A 0024  LYS C  
C A 0023  GLY C   3.103 C A 0024  LYS CB 
C A 0023  GLY C   2.893 C A 0024  LYS CG 
C A 0024  LYS CA  3.794 C A 0025  SER CA 
C A 0024  LYS C   2.392 C A 0025  SER CA 
C A 0024  LYS C   3.659 C A 0025  SER C  
C A 0024  LYS C   2.989 C A 0025  SER CB 
C A 0025  SER C   2.423 E A 0026  ALA CA 
C A 0025  SER C   3.703 E A 0026  ALA C  
C A 0025  SER C   2.896 E A 0026  ALA CB 
E A 0026  ALA C   2.411 E A 0027  ALA CA 
E A 0026  ALA C   2.924 E A 0027  ALA C  
E A 0026  ALA C   3.649 E A 0027  ALA CB 
E A 0027  ALA CA  3.783 E A 0028  CYS CA 
E A 0027  ALA C   2.383 E A 0028  CYS CA 
E A 0027  ALA C   3.490 E A 0028  CYS C  
E A 0027  ALA C   3.333 E A 0028  CYS CB 
E A 0028  CYS CA  3.791 E A 0029  THR CA 
E A 0028  CYS C   2.425 E A 0029  THR CA 
E A 0028  CYS C   3.567 E A 0029  THR C  
E A 0028  CYS C   3.236 E A 0029  THR CB 
E A 0029  THR CA  3.799 E A 0030  LEU CA 
E A 0029  THR CA  3.553 E A 0030  LEU CD2
E A 0029  THR C   2.407 E A 0030  LEU CA 
E A 0029  THR C   3.483 E A 0030  LEU C  
E A 0029  THR C   3.397 E A 0030  LEU CB 
E A 0029  THR C   3.362 E A 0030  LEU CG 
E A 0029  THR C   3.118 E A 0030  LEU CD1
E A 0029  THR C   3.098 E A 0030  LEU CD2
E A 0030  LEU C   2.445 C A 0031  LYS CA 
E A 0030  LEU C   3.664 C A 0031  LYS C  
E A 0030  LEU C   2.842 C A 0031  LYS CB 
E A 0030  LEU C   3.025 C A 0031  LYS CG 
C A 0031  LYS C   2.420 C A 0032  ALA CA 
C A 0031  LYS C   2.850 C A 0032  ALA C  
C A 0031  LYS C   3.617 C A 0032  ALA CB 
C A 0032  ALA C   2.428 C A 0033  CYS CA 
C A 0032  ALA C   3.337 C A 0033  CYS C  
C A 0032  ALA C   3.537 C A 0033  CYS CB 
C A 0032  ALA C   3.550 C A 0034  PRO CD 
C A 0033  CYS CA  2.854 C A 0034  PRO CD 
C A 0033  CYS C   2.433 C A 0034  PRO CA 
C A 0033  CYS C   3.029 C A 0034  PRO C  
C A 0033  CYS C   3.622 C A 0034  PRO CB 
C A 0033  CYS C   3.583 C A 0034  PRO CG 
C A 0033  CYS C   2.482 C A 0034  PRO CD 
C A 0034  PRO C   2.426 C A 0035  ASN CA 
C A 0034  PRO C   3.595 C A 0035  ASN C  
C A 0034  PRO C   3.262 C A 0035  ASN CB 
C A 0034  PRO C   3.660 C A 0035  ASN CG 
C A 0035  ASN C   2.436 C A 0036  GLN CA 
C A 0035  ASN C   2.841 C A 0036  GLN C  
C A 0035  ASN C   3.082 C A 0036  GLN CB 
C A 0035  ASN C   2.973 C A 0036  GLN CG 

CHARGE_ATTR 2.00 12.00    11
C A 0001  GLU OE1 7.811 C A 0013  LYS NZ 
C A 0001  GLU OE2 7.332 C A 0013  LYS NZ 
C A 0001  GLU OE1 11.90 C A 0024  LYS NZ 
C A 0005  GLU OE1 6.404 E A 0008  LYS NZ 
C A 0005  GLU OE2 6.723 E A 0008  LYS NZ 
C A 0012  ASP OD1 10.74 E A 0011  LYS NZ 
C A 0012  ASP OD2 11.54 E A 0011  LYS NZ 
C A 0012  ASP OD1 5.085 C A 0013  LYS NZ 
C A 0012  ASP OD2 5.188 C A 0013  LYS NZ 
C A 0022  ASP OD1 5.541 C A 0024  LYS NZ 
C A 0022  ASP OD2 7.653 C A 0024  LYS NZ 

CHARGE_REPU 2.00 12.00     7
C A 0001  GLU OE1 9.321 C A 0012  ASP OD1
C A 0001  GLU OE1 8.774 C A 0012  ASP OD2
C A 0001  GLU OE2 9.222 C A 0012  ASP OD1
C A 0001  GLU OE2 8.249 C A 0012  ASP OD2
E A 0008  LYS NZ  10.70 E A 0018  ARG NH1
E A 0008  LYS NZ  9.352 E A 0018  ARG NH2
E A 0011  LYS NZ  7.789 C A 0031  LYS NZ 

HB_MM       2.00 3.20    48
C A 0002  ILE N   2.197 C A 0001  GLU O  
C A 0003  SER N   2.196 C A 0002  ILE O  
C A 0004  CYS N   2.193 C A 0003  SER O  
C A 0005  GLU N   2.194 C A 0004  CYS O  
C A 0006  PRO N   3.010 C A 0004  CYS O  
C A 0006  PRO N   2.223 C A 0005  GLU O  
C A 0007  GLY N   2.198 C A 0006  PRO O  
E A 0008  LYS N   2.984 C A 0005  GLU O  
E A 0008  LYS N   2.199 C A 0007  GLY O  
E A 0009  THR N   2.196 E A 0008  LYS O  
E A 0010  PHE N   2.195 E A 0009  THR O  
E A 0010  PHE N   3.111 E A 0017  CYS O  
E A 0011  LYS N   2.190 E A 0010  PHE O  
C A 0012  ASP N   2.197 E A 0011  LYS O  
C A 0013  LYS N   2.827 E A 0011  LYS O  
C A 0013  LYS N   2.196 C A 0012  ASP O  
C A 0014  CYS N   2.195 C A 0013  LYS O  
C A 0015  ASN N   2.194 C A 0014  CYS O  
E A 0016  THR N   2.185 C A 0015  ASN O  
E A 0017  CYS N   2.880 E A 0010  PHE O  
E A 0017  CYS N   2.191 E A 0016  THR O  
E A 0018  ARG N   2.200 E A 0017  CYS O  
E A 0018  ARG N   2.521 E A 0027  ALA O  
E A 0019  CYS N   2.667 E A 0008  LYS O  
E A 0019  CYS N   2.206 E A 0018  ARG O  
C A 0020  GLY N   2.881 E A 0018  ARG O  
C A 0020  GLY N   2.200 E A 0019  CYS O  
C A 0020  GLY N   2.905 C A 0025  SER O  
C A 0021  ALA N   2.203 C A 0020  GLY O  
C A 0022  ASP N   2.675 C A 0020  GLY O  
C A 0022  ASP N   2.192 C A 0021  ALA O  
C A 0023  GLY N   2.196 C A 0022  ASP O  
C A 0024  LYS N   2.893 C A 0022  ASP O  
C A 0024  LYS N   2.197 C A 0023  GLY O  
C A 0025  SER N   2.189 C A 0024  LYS O  
E A 0026  ALA N   2.197 C A 0025  SER O  
E A 0027  ALA N   2.943 E A 0018  ARG O  
E A 0027  ALA N   2.193 E A 0026  ALA O  
E A 0028  CYS N   2.174 E A 0027  ALA O  
E A 0029  THR N   2.722 E A 0016  THR O  
E A 0029  THR N   2.205 E A 0028  CYS O  
E A 0030  LEU N   2.205 E A 0029  THR O  
C A 0031  LYS N   2.205 E A 0030  LEU O  
C A 0032  ALA N   2.200 C A 0031  LYS O  
C A 0033  CYS N   2.199 C A 0032  ALA O  
C A 0034  PRO N   2.225 C A 0033  CYS O  
C A 0035  ASN N   2.198 C A 0034  PRO O  
C A 0036  GLN N   2.203 C A 0035  ASN O  

HB_MS       2.00 3.20     5
C A 0002  ILE O   2.330 C A 0003  SER OG 
C A 0013  LYS N   2.954 C A 0012  ASP OD1
C A 0023  GLY O   2.925 C A 0003  SER OG 
C A 0031  LYS N   2.605 C A 0015  ASN OD1
C A 0031  LYS O   3.099 C A 0015  ASN ND2

SS_BOND     1.50 2.80     3
C A 0004  CYS SG  2.022 E A 0019  CYS SG 
C A 0014  CYS SG  2.025 C A 0033  CYS SG 
E A 0017  CYS SG  2.025 E A 0028  CYS SG