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COMMENT BEGIN
#########################################################################
COMMENT END
CONTACTS BETWEEN
CHAIN(S) "A"
AND
CHAIN(S) "A"

HYDROPHOBIC 2.00 3.80   102
C A 0001  ARG CA  2.902 C A 0002  PRO CD 
C A 0001  ARG C   2.464 C A 0002  PRO CA 
C A 0001  ARG C   3.174 C A 0002  PRO C  
C A 0001  ARG C   3.633 C A 0002  PRO CB 
C A 0001  ARG C   3.650 C A 0002  PRO CG 
C A 0001  ARG C   2.506 C A 0002  PRO CD 
C A 0002  PRO C   2.433 C A 0003  GLU CA 
C A 0002  PRO C   3.284 C A 0003  GLU C  
C A 0002  PRO C   3.634 C A 0003  GLU CB 
C A 0002  PRO CB  3.523 C A 0019  GLN CB 
C A 0003  GLU C   2.434 C A 0004  CYS CA 
C A 0003  GLU C   3.625 C A 0004  CYS C  
C A 0003  GLU C   3.299 C A 0004  CYS CB 
C A 0004  CYS C   2.436 C A 0005  VAL CA 
C A 0004  CYS C   3.566 C A 0005  VAL C  
C A 0004  CYS C   3.415 C A 0005  VAL CB 
C A 0004  CYS C   3.359 C A 0005  VAL CG2
C A 0004  CYS CB  3.362 C A 0020  LYS CA 
C A 0004  CYS CB  3.245 C A 0020  LYS C  
C A 0004  CYS CB  3.744 E A 0021  CYS CA 
C A 0005  VAL CA  3.800 C A 0006  LEU CA 
C A 0005  VAL C   2.432 C A 0006  LEU CA 
C A 0005  VAL C   3.266 C A 0006  LEU C  
C A 0005  VAL C   3.629 C A 0006  LEU CB 
C A 0006  LEU CA  3.798 C A 0007  ASN CA 
C A 0006  LEU C   2.426 C A 0007  ASN CA 
C A 0006  LEU C   2.955 C A 0007  ASN C  
C A 0006  LEU C   3.708 C A 0007  ASN CB 
C A 0006  LEU C   3.551 C A 0009  ASP CB 
C A 0007  ASN CA  3.799 C A 0008  SER CA 
C A 0007  ASN C   2.432 C A 0008  SER CA 
C A 0007  ASN C   3.012 C A 0008  SER C  
C A 0007  ASN C   3.713 C A 0008  SER CB 
C A 0007  ASN CG  3.762 E A 0015  ALA CA 
C A 0008  SER C   2.436 C A 0009  ASP CA 
C A 0008  SER C   2.916 C A 0009  ASP C  
C A 0008  SER C   3.714 C A 0009  ASP CB 
C A 0009  ASP C   2.428 C A 0010  CYS CA 
C A 0009  ASP C   3.290 C A 0010  CYS C  
C A 0009  ASP C   3.621 C A 0010  CYS CB 
C A 0010  CYS CA  2.912 C A 0011  PRO CD 
C A 0010  CYS C   2.462 C A 0011  PRO CA 
C A 0010  CYS C   3.316 C A 0011  PRO C  
C A 0010  CYS C   3.563 C A 0011  PRO CB 
C A 0010  CYS C   3.647 C A 0011  PRO CG 
C A 0010  CYS C   2.505 C A 0011  PRO CD 
C A 0010  CYS CB  2.913 C A 0011  PRO CD 
C A 0011  PRO C   2.440 C A 0012  SER CA 
C A 0011  PRO C   2.915 C A 0012  SER C  
C A 0011  PRO C   3.119 C A 0012  SER CB 
C A 0012  SER C   2.433 C A 0013  ASN CA 
C A 0012  SER C   2.934 C A 0013  ASN C  
C A 0012  SER C   3.070 C A 0013  ASN CB 
C A 0013  ASN C   2.435 C A 0014  GLN CA 
C A 0013  ASN C   2.937 C A 0014  GLN C  
C A 0013  ASN C   3.713 C A 0014  GLN CB 
C A 0014  GLN C   2.432 E A 0015  ALA CA 
C A 0014  GLN C   3.525 E A 0015  ALA C  
C A 0014  GLN C   3.428 E A 0015  ALA CB 
E A 0015  ALA C   2.435 E A 0016  CYS CA 
E A 0015  ALA C   3.330 E A 0016  CYS C  
E A 0015  ALA C   3.605 E A 0016  CYS CB 
E A 0015  ALA CB  3.399 C A 0024  PRO CA 
E A 0016  CYS C   2.434 C A 0017  VAL CA 
E A 0016  CYS C   3.554 C A 0017  VAL C  
E A 0016  CYS C   3.437 C A 0017  VAL CB 
E A 0016  CYS C   3.355 C A 0017  VAL CG2
C A 0017  VAL CA  3.800 C A 0018  ASN CA 
C A 0017  VAL C   2.429 C A 0018  ASN CA 
C A 0017  VAL C   2.933 C A 0018  ASN C  
C A 0017  VAL C   3.058 C A 0018  ASN CB 
C A 0017  VAL CB  3.399 E A 0022  ARG CB 
C A 0017  VAL CB  3.753 E A 0022  ARG CG 
C A 0017  VAL CB  3.710 E A 0022  ARG CD 
C A 0017  VAL CG2 3.158 E A 0022  ARG CB 
C A 0017  VAL CG2 3.765 E A 0022  ARG CD 
C A 0018  ASN C   2.446 C A 0019  GLN CA 
C A 0018  ASN C   2.894 C A 0019  GLN C  
C A 0018  ASN C   3.178 C A 0019  GLN CB 
C A 0018  ASN C   2.907 C A 0019  GLN CG 
C A 0019  GLN C   2.435 C A 0020  LYS CA 
C A 0019  GLN C   3.686 C A 0020  LYS C  
C A 0019  GLN C   3.163 C A 0020  LYS CB 
C A 0020  LYS C   2.430 E A 0021  CYS CA 
C A 0020  LYS C   2.921 E A 0021  CYS C  
C A 0020  LYS C   3.704 E A 0021  CYS CB 
E A 0021  CYS C   2.432 E A 0022  ARG CA 
E A 0021  CYS C   3.716 E A 0022  ARG C  
E A 0021  CYS C   3.003 E A 0022  ARG CB 
E A 0021  CYS C   3.773 E A 0022  ARG CG 
E A 0022  ARG CA  3.800 C A 0023  ASP CA 
E A 0022  ARG C   2.432 C A 0023  ASP CA 
E A 0022  ARG C   3.268 C A 0023  ASP C  
E A 0022  ARG C   3.637 C A 0023  ASP CB 
C A 0023  ASP CA  2.914 C A 0024  PRO CD 
C A 0023  ASP C   2.465 C A 0024  PRO CA 
C A 0023  ASP C   3.013 C A 0024  PRO C  
C A 0023  ASP C   3.654 C A 0024  PRO CB 
C A 0023  ASP C   3.635 C A 0024  PRO CG 
C A 0023  ASP C   2.508 C A 0024  PRO CD 
C A 0023  ASP CB  3.745 C A 0024  PRO CD 
C A 0023  ASP CG  3.422 C A 0024  PRO CD 

CHARGE_ATTR 2.00 12.00     8
C A 0003  GLU OE2 10.98 C A 0001  ARG NH1
C A 0003  GLU OE1 6.889 C A 0020  LYS NZ 
C A 0003  GLU OE2 8.081 C A 0020  LYS NZ 
C A 0003  GLU OE1 11.11 E A 0022  ARG NH1
C A 0023  ASP OD1 8.935 E A 0022  ARG NH1
C A 0023  ASP OD1 7.564 E A 0022  ARG NH2
C A 0023  ASP OD2 8.708 E A 0022  ARG NH1
C A 0023  ASP OD2 7.096 E A 0022  ARG NH2

CHARGE_REPU 2.00 12.00     6
C A 0003  GLU OE1 8.812 C A 0009  ASP OD1
C A 0003  GLU OE1 9.104 C A 0009  ASP OD2
C A 0003  GLU OE2 9.618 C A 0009  ASP OD1
C A 0003  GLU OE2 10.05 C A 0009  ASP OD2
C A 0020  LYS NZ  6.320 E A 0022  ARG NH1
C A 0020  LYS NZ  8.381 E A 0022  ARG NH2

HB_MM       2.00 3.20    36
C A 0002  PRO N   2.252 C A 0001  ARG O  
C A 0003  GLU N   2.250 C A 0002  PRO O  
C A 0003  GLU N   2.708 C A 0019  GLN O  
C A 0004  CYS N   2.250 C A 0003  GLU O  
C A 0004  CYS N   3.049 C A 0019  GLN O  
C A 0005  VAL N   2.252 C A 0004  CYS O  
C A 0006  LEU N   2.250 C A 0005  VAL O  
C A 0007  ASN N   2.247 C A 0006  LEU O  
C A 0008  SER N   2.252 C A 0007  ASN O  
C A 0009  ASP N   2.937 C A 0006  LEU O  
C A 0009  ASP N   2.991 C A 0007  ASN O  
C A 0009  ASP N   2.252 C A 0008  SER O  
C A 0010  CYS N   2.934 C A 0008  SER O  
C A 0010  CYS N   2.250 C A 0009  ASP O  
C A 0011  PRO N   2.249 C A 0010  CYS O  
C A 0012  SER N   2.252 C A 0011  PRO O  
C A 0013  ASN N   2.814 C A 0011  PRO O  
C A 0013  ASN N   2.249 C A 0012  SER O  
C A 0014  GLN N   2.707 C A 0011  PRO O  
C A 0014  GLN N   2.890 C A 0012  SER O  
C A 0014  GLN N   2.251 C A 0013  ASN O  
E A 0015  ALA N   2.247 C A 0014  GLN O  
E A 0015  ALA N   2.780 E A 0022  ARG O  
E A 0016  CYS N   2.249 E A 0015  ALA O  
C A 0017  VAL N   2.249 E A 0016  CYS O  
C A 0017  VAL N   2.607 C A 0020  LYS O  
C A 0018  ASN N   2.248 C A 0017  VAL O  
C A 0019  GLN N   2.253 C A 0018  ASN O  
C A 0020  LYS N   2.985 C A 0017  VAL O  
C A 0020  LYS N   2.709 C A 0018  ASN O  
C A 0020  LYS N   2.251 C A 0019  GLN O  
E A 0021  CYS N   2.248 C A 0020  LYS O  
E A 0022  ARG N   2.522 E A 0015  ALA O  
E A 0022  ARG N   2.249 E A 0021  CYS O  
C A 0023  ASP N   2.251 E A 0022  ARG O  
C A 0024  PRO N   2.251 C A 0023  ASP O  

HB_MS       2.00 3.20     3
C A 0008  SER N   3.090 C A 0007  ASN OD1
C A 0014  GLN O   2.830 C A 0007  ASN ND2
C A 0024  PRO N   2.828 C A 0023  ASP OD1

SS_BOND     1.50 2.80     2
C A 0004  CYS SG  2.031 E A 0016  CYS SG 
C A 0010  CYS SG  2.030 E A 0021  CYS SG