Complet list of 1i26 con file
Complete list of 1i26.con file
COMMENT BEGIN
#########################################################################
COMMENT END
CONTACTS BETWEEN
CHAIN(S) "A"
AND
CHAIN(S) "A"
HYDROPHOBIC 2.00 3.80 150
C A 0001 ALA C 2.434 C A 0002 GLU CA
C A 0001 ALA C 3.077 C A 0002 GLU C
C A 0001 ALA C 3.706 C A 0002 GLU CB
C A 0002 GLU C 2.434 C A 0003 LYS CA
C A 0002 GLU C 3.061 C A 0003 LYS C
C A 0002 GLU C 3.709 C A 0003 LYS CB
C A 0002 GLU CD 3.664 C A 0007 ALA CB
C A 0003 LYS C 2.433 C A 0004 ASP CA
C A 0003 LYS C 3.000 C A 0004 ASP C
C A 0003 LYS C 3.714 C A 0004 ASP CB
C A 0004 ASP C 2.434 C A 0005 CYS CA
C A 0004 ASP C 3.094 C A 0005 CYS C
C A 0004 ASP C 3.702 C A 0005 CYS CB
C A 0005 CYS C 2.434 C A 0006 ILE CA
C A 0005 CYS C 3.198 C A 0006 ILE C
C A 0005 CYS C 3.695 C A 0006 ILE CB
C A 0005 CYS CB 3.398 C A 0020 CYS CA
C A 0005 CYS CB 3.414 C A 0020 CYS CB
C A 0006 ILE C 2.432 C A 0007 ALA CA
C A 0006 ILE C 3.082 C A 0007 ALA C
C A 0006 ILE C 3.695 C A 0007 ALA CB
C A 0006 ILE CG2 3.648 C A 0010 ALA CB
C A 0006 ILE CG1 3.677 C A 0012 CYS CB
C A 0006 ILE CG2 3.519 C A 0012 CYS CA
C A 0006 ILE CG2 3.523 C A 0012 CYS CB
C A 0006 ILE CD1 3.759 C A 0012 CYS CA
C A 0006 ILE CD1 3.563 C A 0015 THR CG2
C A 0007 ALA CA 2.908 C A 0008 PRO CD
C A 0007 ALA C 2.466 C A 0008 PRO CA
C A 0007 ALA C 3.056 C A 0008 PRO C
C A 0007 ALA C 3.664 C A 0008 PRO CB
C A 0007 ALA C 3.616 C A 0008 PRO CG
C A 0007 ALA C 2.505 C A 0008 PRO CD
C A 0007 ALA CB 3.237 C A 0008 PRO CD
C A 0007 ALA C 3.677 C A 0010 ALA CB
C A 0008 PRO CA 3.788 C A 0009 GLY CA
C A 0008 PRO C 2.416 C A 0009 GLY CA
C A 0008 PRO C 3.062 C A 0009 GLY C
C A 0009 GLY CA 3.799 C A 0010 ALA CA
C A 0009 GLY C 2.435 C A 0010 ALA CA
C A 0009 GLY C 3.325 C A 0010 ALA C
C A 0009 GLY C 3.601 C A 0010 ALA CB
C A 0010 ALA CA 2.911 C A 0011 PRO CD
C A 0010 ALA C 2.462 C A 0011 PRO CA
C A 0010 ALA C 3.051 C A 0011 PRO C
C A 0010 ALA C 3.662 C A 0011 PRO CB
C A 0010 ALA C 3.615 C A 0011 PRO CG
C A 0010 ALA C 2.506 C A 0011 PRO CD
C A 0010 ALA CB 3.554 C A 0011 PRO CD
C A 0011 PRO CA 3.796 C A 0012 CYS CA
C A 0011 PRO C 2.430 C A 0012 CYS CA
C A 0011 PRO C 3.085 C A 0012 CYS C
C A 0011 PRO C 3.693 C A 0012 CYS CB
C A 0012 CYS CA 3.795 C A 0013 PHE CA
C A 0012 CYS C 2.432 C A 0013 PHE CA
C A 0012 CYS C 2.981 C A 0013 PHE C
C A 0012 CYS C 3.713 C A 0013 PHE CB
C A 0012 CYS CB 3.709 E A 0033 CYS CA
C A 0013 PHE CA 3.792 C A 0014 GLY CA
C A 0013 PHE C 2.418 C A 0014 GLY CA
C A 0013 PHE C 3.657 C A 0014 GLY C
C A 0013 PHE CD1 3.684 C A 0028 SER CB
C A 0013 PHE CB 3.482 C A 0031 ASN CG
C A 0014 GLY CA 3.798 C A 0015 THR CA
C A 0014 GLY C 2.434 C A 0015 THR CA
C A 0014 GLY C 3.545 C A 0015 THR C
C A 0014 GLY C 3.424 C A 0015 THR CB
C A 0015 THR C 2.447 C A 0016 ASP CA
C A 0015 THR C 2.911 C A 0016 ASP C
C A 0015 THR C 3.158 C A 0016 ASP CB
C A 0015 THR CG2 3.615 C A 0017 LYS CB
C A 0016 ASP C 2.434 C A 0017 LYS CA
C A 0016 ASP C 3.504 C A 0017 LYS C
C A 0016 ASP C 3.468 C A 0017 LYS CB
C A 0017 LYS CA 2.918 C A 0018 PRO CD
C A 0017 LYS C 2.464 C A 0018 PRO CA
C A 0017 LYS C 3.201 C A 0018 PRO C
C A 0017 LYS C 3.626 C A 0018 PRO CB
C A 0017 LYS C 3.658 C A 0018 PRO CG
C A 0017 LYS C 2.512 C A 0018 PRO CD
C A 0017 LYS CB 3.680 C A 0018 PRO CD
C A 0017 LYS CG 3.327 C A 0018 PRO CD
C A 0018 PRO C 2.434 C A 0019 CYS CA
C A 0018 PRO C 3.086 C A 0019 CYS C
C A 0018 PRO C 3.705 C A 0019 CYS CB
C A 0019 CYS C 2.436 C A 0020 CYS CA
C A 0019 CYS C 3.034 C A 0020 CYS C
C A 0019 CYS C 3.711 C A 0020 CYS CB
C A 0019 CYS CB 3.271 C A 0024 ALA CB
C A 0019 CYS CB 3.365 E A 0033 CYS CB
C A 0020 CYS C 2.433 C A 0021 ASN CA
C A 0020 CYS C 3.078 C A 0021 ASN C
C A 0020 CYS C 3.690 C A 0021 ASN CB
C A 0021 ASN CA 2.923 C A 0022 PRO CD
C A 0021 ASN C 2.470 C A 0022 PRO CA
C A 0021 ASN C 3.162 C A 0022 PRO C
C A 0021 ASN C 3.652 C A 0022 PRO CB
C A 0021 ASN C 3.648 C A 0022 PRO CG
C A 0021 ASN C 2.511 C A 0022 PRO CD
C A 0021 ASN CB 3.725 C A 0022 PRO CD
C A 0021 ASN CG 3.456 C A 0022 PRO CD
C A 0021 ASN CB 3.444 C A 0024 ALA CB
C A 0022 PRO C 2.429 C A 0023 ARG CA
C A 0022 PRO C 3.601 C A 0023 ARG C
C A 0022 PRO C 3.337 C A 0023 ARG CB
C A 0023 ARG C 2.436 C A 0024 ALA CA
C A 0023 ARG C 3.330 C A 0024 ALA C
C A 0023 ARG C 3.601 C A 0024 ALA CB
C A 0024 ALA C 2.431 C A 0025 TRP CA
C A 0024 ALA C 3.287 C A 0025 TRP C
C A 0024 ALA C 3.632 C A 0025 TRP CB
C A 0024 ALA C 3.787 C A 0025 TRP CG
C A 0025 TRP CA 3.796 E A 0026 CYS CA
C A 0025 TRP C 2.427 E A 0026 CYS CA
C A 0025 TRP C 3.076 E A 0026 CYS C
C A 0025 TRP C 3.686 E A 0026 CYS CB
C A 0025 TRP C 3.794 C A 0034 LEU CB
C A 0025 TRP C 3.654 C A 0034 LEU CG
C A 0025 TRP C 3.741 C A 0034 LEU CD2
C A 0025 TRP CB 3.427 C A 0034 LEU CD2
C A 0025 TRP CD1 3.610 C A 0034 LEU CD2
E A 0026 CYS C 2.433 E A 0027 SER CA
E A 0026 CYS C 3.490 E A 0027 SER C
E A 0026 CYS C 3.479 E A 0027 SER CB
E A 0027 SER C 2.433 C A 0028 SER CA
E A 0027 SER C 3.041 C A 0028 SER C
E A 0027 SER C 3.710 C A 0028 SER CB
E A 0027 SER CB 3.579 C A 0034 LEU CB
C A 0028 SER CA 3.789 C A 0029 TYR CA
C A 0028 SER C 2.428 C A 0029 TYR CA
C A 0028 SER C 2.872 C A 0029 TYR C
C A 0028 SER C 3.646 C A 0029 TYR CB
C A 0029 TYR CA 3.762 C A 0030 ALA CA
C A 0029 TYR C 2.430 C A 0030 ALA CA
C A 0029 TYR C 3.575 C A 0030 ALA C
C A 0029 TYR C 3.354 C A 0030 ALA CB
C A 0030 ALA C 2.442 C A 0031 ASN CA
C A 0030 ALA C 2.902 C A 0031 ASN C
C A 0030 ALA C 3.133 C A 0031 ASN CB
C A 0030 ALA C 3.683 E A 0032 LYS CG
C A 0031 ASN C 2.435 E A 0032 LYS CA
C A 0031 ASN C 3.720 E A 0032 LYS C
C A 0031 ASN C 2.966 E A 0032 LYS CB
C A 0031 ASN C 3.222 E A 0032 LYS CG
E A 0032 LYS C 2.430 E A 0033 CYS CA
E A 0032 LYS C 3.077 E A 0033 CYS C
E A 0032 LYS C 3.704 E A 0033 CYS CB
E A 0033 CYS C 2.433 C A 0034 LEU CA
E A 0033 CYS C 3.265 C A 0034 LEU C
E A 0033 CYS C 3.633 C A 0034 LEU CB
CHARGE_ATTR 2.00 12.00 10
C A 0002 GLU OE1 8.415 C A 0003 LYS NZ
C A 0002 GLU OE2 8.291 C A 0003 LYS NZ
C A 0002 GLU OE1 10.69 C A 0017 LYS NZ
C A 0002 GLU OE2 8.604 C A 0017 LYS NZ
C A 0004 ASP OD1 9.656 C A 0003 LYS NZ
C A 0004 ASP OD2 10.54 C A 0003 LYS NZ
C A 0004 ASP OD1 5.930 C A 0017 LYS NZ
C A 0004 ASP OD2 4.526 C A 0017 LYS NZ
C A 0016 ASP OD1 9.159 C A 0017 LYS NZ
C A 0016 ASP OD2 9.689 C A 0017 LYS NZ
CHARGE_REPU 2.00 12.00 4
C A 0002 GLU OE1 11.01 C A 0004 ASP OD1
C A 0002 GLU OE1 11.55 C A 0004 ASP OD2
C A 0002 GLU OE2 9.445 C A 0004 ASP OD1
C A 0002 GLU OE2 9.708 C A 0004 ASP OD2
HB_MM 2.00 3.20 50
C A 0002 GLU N 2.250 C A 0001 ALA O
C A 0003 LYS N 2.250 C A 0002 GLU O
C A 0004 ASP N 2.251 C A 0003 LYS O
C A 0005 CYS N 2.250 C A 0004 ASP O
C A 0006 ILE N 2.250 C A 0005 CYS O
C A 0007 ALA N 2.250 C A 0006 ILE O
C A 0008 PRO N 2.251 C A 0007 ALA O
C A 0009 GLY N 2.249 C A 0008 PRO O
C A 0010 ALA N 3.027 C A 0007 ALA O
C A 0010 ALA N 3.160 C A 0008 PRO O
C A 0010 ALA N 2.251 C A 0009 GLY O
C A 0011 PRO N 2.250 C A 0010 ALA O
C A 0012 CYS N 2.672 C A 0010 ALA O
C A 0012 CYS N 2.250 C A 0011 PRO O
C A 0013 PHE N 2.252 C A 0012 CYS O
C A 0014 GLY N 2.929 C A 0012 CYS O
C A 0014 GLY N 2.251 C A 0013 PHE O
C A 0015 THR N 2.249 C A 0014 GLY O
C A 0016 ASP N 2.251 C A 0015 THR O
C A 0017 LYS N 2.628 C A 0015 THR O
C A 0017 LYS N 2.248 C A 0016 ASP O
C A 0018 PRO N 2.252 C A 0017 LYS O
C A 0019 CYS N 2.251 C A 0018 PRO O
C A 0020 CYS N 2.250 C A 0019 CYS O
C A 0021 ASN N 3.183 C A 0019 CYS O
C A 0021 ASN N 2.249 C A 0020 CYS O
C A 0022 PRO N 2.253 C A 0021 ASN O
C A 0023 ARG N 2.977 C A 0021 ASN O
C A 0023 ARG N 2.245 C A 0022 PRO O
C A 0024 ALA N 3.197 C A 0021 ASN O
C A 0024 ALA N 2.252 C A 0023 ARG O
C A 0025 TRP N 2.250 C A 0024 ALA O
C A 0025 TRP N 2.918 C A 0034 LEU O
E A 0026 CYS N 2.247 C A 0025 TRP O
E A 0027 SER N 2.250 E A 0026 CYS O
E A 0027 SER N 2.581 E A 0032 LYS O
C A 0028 SER N 2.252 E A 0027 SER O
C A 0029 TYR N 3.111 E A 0027 SER O
C A 0029 TYR N 2.249 C A 0028 SER O
C A 0030 ALA N 2.986 C A 0028 SER O
C A 0030 ALA N 2.253 C A 0029 TYR O
C A 0031 ASN N 2.839 E A 0027 SER O
C A 0031 ASN N 3.181 C A 0028 SER O
C A 0031 ASN N 2.254 C A 0030 ALA O
E A 0032 LYS N 2.956 E A 0027 SER O
E A 0032 LYS N 2.250 C A 0031 ASN O
E A 0033 CYS N 2.874 C A 0010 ALA O
E A 0033 CYS N 2.248 E A 0032 LYS O
C A 0034 LEU N 2.566 C A 0025 TRP O
C A 0034 LEU N 2.249 E A 0033 CYS O
HB_MS 2.00 3.20 1
C A 0007 ALA N 3.079 C A 0002 GLU OE2
HB_SS 2.00 3.20 1
C A 0017 LYS NZ 3.149 C A 0015 THR OG1
SS_BOND 1.50 2.80 3
C A 0005 CYS SG 2.030 C A 0020 CYS SG
C A 0012 CYS SG 2.031 E A 0026 CYS SG
C A 0019 CYS SG 2.030 E A 0033 CYS SG