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COMMENT BEGIN
#########################################################################
COMMENT END
CONTACTS BETWEEN
CHAIN(S) "A"
AND
CHAIN(S) "A"

HYDROPHOBIC 2.00 3.80   121
C A 0001  ASP C   2.456 C A 0002  ASP CA 
C A 0001  ASP C   3.516 C A 0002  ASP C  
C A 0001  ASP C   3.205 C A 0002  ASP CB 
C A 0002  ASP C   2.450 C A 0003  CYS CA 
C A 0002  ASP C   3.279 C A 0003  CYS C  
C A 0002  ASP C   3.671 C A 0003  CYS CB 
C A 0003  CYS CA  3.776 C A 0004  ILE CA 
C A 0003  CYS C   2.442 C A 0004  ILE CA 
C A 0003  CYS C   3.266 C A 0004  ILE C  
C A 0003  CYS C   3.584 C A 0004  ILE CB 
C A 0003  CYS C   3.619 C A 0004  ILE CG1
C A 0004  ILE CA  3.794 C A 0005  LYS CA 
C A 0004  ILE C   2.489 C A 0005  LYS CA 
C A 0004  ILE C   3.207 C A 0005  LYS C  
C A 0004  ILE C   3.723 C A 0005  LYS CB 
C A 0004  ILE CD1 3.733 C A 0010  CYS CB 
C A 0004  ILE CD1 3.754 C A 0018  GLY CA 
C A 0004  ILE CD1 3.624 C A 0018  GLY C  
C A 0007  TYR CA  3.793 C A 0008  GLY CA 
C A 0007  TYR C   2.466 C A 0008  GLY CA 
C A 0007  TYR C   3.271 C A 0008  GLY C  
C A 0008  GLY CA  3.800 C A 0009  PHE CA 
C A 0008  GLY C   2.450 C A 0009  PHE CA 
C A 0008  GLY C   3.199 C A 0009  PHE C  
C A 0008  GLY C   3.738 C A 0009  PHE CB 
C A 0009  PHE CA  3.789 C A 0010  CYS CA 
C A 0009  PHE C   2.467 C A 0010  CYS CA 
C A 0009  PHE C   3.306 C A 0010  CYS C  
C A 0009  PHE C   3.628 C A 0010  CYS CB 
C A 0009  PHE CD2 3.788 C A 0028  VAL CG1
C A 0009  PHE CE2 3.601 C A 0028  VAL CG1
C A 0009  PHE CZ  3.729 C A 0028  VAL CG1
C A 0010  CYS CA  3.780 C A 0011  SER CA 
C A 0010  CYS C   2.402 C A 0011  SER CA 
C A 0010  CYS C   3.529 C A 0011  SER C  
C A 0010  CYS C   3.208 C A 0011  SER CB 
C A 0011  SER C   2.477 C A 0012  LEU CA 
C A 0011  SER C   3.469 C A 0012  LEU C  
C A 0011  SER C   3.416 C A 0012  LEU CB 
C A 0011  SER C   3.581 C A 0012  LEU CG 
C A 0012  LEU CA  3.076 C A 0013  PRO CA 
C A 0012  LEU CA  3.295 C A 0013  PRO C  
C A 0012  LEU C   2.509 C A 0013  PRO CA 
C A 0012  LEU C   3.093 C A 0013  PRO C  
C A 0012  LEU C   3.684 C A 0013  PRO CB 
C A 0012  LEU C   3.600 C A 0013  PRO CG 
C A 0012  LEU C   2.417 C A 0013  PRO CD 
C A 0012  LEU CB  3.516 C A 0013  PRO CA 
C A 0012  LEU CD2 3.708 C A 0014  ILE CG2
C A 0013  PRO C   2.432 C A 0014  ILE CA 
C A 0013  PRO C   3.295 C A 0014  ILE C  
C A 0013  PRO C   3.570 C A 0014  ILE CB 
C A 0014  ILE CA  3.752 C A 0015  LEU CA 
C A 0014  ILE C   2.447 C A 0015  LEU CA 
C A 0014  ILE C   3.420 C A 0015  LEU C  
C A 0014  ILE C   3.503 C A 0015  LEU CB 
C A 0014  ILE C   3.736 C A 0015  LEU CG 
C A 0014  ILE C   3.632 C A 0015  LEU CD1
C A 0015  LEU CA  3.724 C A 0016  LYS CA 
C A 0015  LEU C   2.454 C A 0016  LYS CA 
C A 0015  LEU C   3.184 C A 0016  LYS C  
C A 0015  LEU C   3.589 C A 0016  LYS CB 
C A 0016  LYS CA  3.783 C A 0017  ASN CA 
C A 0016  LYS C   2.432 C A 0017  ASN CA 
C A 0016  LYS C   3.489 C A 0017  ASN C  
C A 0016  LYS C   3.259 C A 0017  ASN CB 
C A 0017  ASN C   2.460 C A 0018  GLY CA 
C A 0017  ASN C   3.033 C A 0018  GLY C  
C A 0018  GLY CA  3.742 C A 0019  LEU CA 
C A 0018  GLY C   2.431 C A 0019  LEU CA 
C A 0018  GLY C   3.154 C A 0019  LEU C  
C A 0018  GLY C   3.723 C A 0019  LEU CB 
C A 0019  LEU CA  3.775 C A 0020  CYS CA 
C A 0019  LEU C   2.433 C A 0020  CYS CA 
C A 0019  LEU C   3.171 C A 0020  CYS C  
C A 0019  LEU C   3.692 C A 0020  CYS CB 
C A 0020  CYS C   2.454 C A 0021  CYS CA 
C A 0020  CYS C   3.080 C A 0021  CYS C  
C A 0020  CYS C   3.788 C A 0021  CYS CB 
C A 0020  CYS CB  3.509 E A 0029  CYS CB 
C A 0021  CYS C   2.456 C A 0022  SER CA 
C A 0021  CYS C   3.259 C A 0022  SER C  
C A 0021  CYS C   3.687 C A 0022  SER CB 
C A 0022  SER C   2.443 C A 0023  GLY CA 
C A 0022  SER C   3.302 C A 0023  GLY C  
C A 0023  GLY CA  3.774 E A 0024  ALA CA 
C A 0023  GLY C   2.432 E A 0024  ALA CA 
C A 0023  GLY C   3.142 E A 0024  ALA C  
C A 0023  GLY C   3.741 E A 0024  ALA CB 
E A 0024  ALA CA  3.785 E A 0025  CYS CA 
E A 0024  ALA C   2.467 E A 0025  CYS CA 
E A 0024  ALA C   3.379 E A 0025  CYS C  
E A 0024  ALA C   3.484 E A 0025  CYS CB 
E A 0025  CYS CA  3.787 C A 0026  VAL CA 
E A 0025  CYS C   2.464 C A 0026  VAL CA 
E A 0025  CYS C   3.569 C A 0026  VAL C  
E A 0025  CYS C   3.210 C A 0026  VAL CB 
E A 0025  CYS C   3.692 C A 0026  VAL CG1
C A 0026  VAL C   2.456 C A 0027  GLY CA 
C A 0026  VAL C   3.187 C A 0027  GLY C  
C A 0027  GLY CA  3.769 C A 0028  VAL CA 
C A 0027  GLY C   2.452 C A 0028  VAL CA 
C A 0027  GLY C   3.216 C A 0028  VAL C  
C A 0027  GLY C   3.667 C A 0028  VAL CB 
C A 0028  VAL CA  3.776 E A 0029  CYS CA 
C A 0028  VAL C   2.445 E A 0029  CYS CA 
C A 0028  VAL C   3.126 E A 0029  CYS C  
C A 0028  VAL C   3.726 E A 0029  CYS CB 
E A 0029  CYS CA  3.764 E A 0030  ALA CA 
E A 0029  CYS C   2.417 E A 0030  ALA CA 
E A 0029  CYS C   3.527 E A 0030  ALA C  
E A 0029  CYS C   3.287 E A 0030  ALA CB 
E A 0030  ALA CA  3.761 C A 0031  ASP CA 
E A 0030  ALA C   2.443 C A 0031  ASP CA 
E A 0030  ALA C   3.371 C A 0031  ASP C  
E A 0030  ALA C   3.475 C A 0031  ASP CB 
C A 0031  ASP CA  3.779 C A 0032  LEU CA 
C A 0031  ASP C   2.447 C A 0032  LEU CA 
C A 0031  ASP C   3.449 C A 0032  LEU C  
C A 0031  ASP C   3.394 C A 0032  LEU CB 
C A 0031  ASP C   3.583 C A 0032  LEU CG 

CHARGE_ATTR 2.00 12.00     3
C A 0001  ASP OD1 7.224 C A 0016  LYS NZ 
C A 0001  ASP OD2 8.354 C A 0016  LYS NZ 
C A 0002  ASP OD2 10.21 C A 0005  LYS NZ 

CHARGE_REPU 2.00 12.00     4
C A 0001  ASP OD1 7.668 C A 0002  ASP OD1
C A 0001  ASP OD1 8.195 C A 0002  ASP OD2
C A 0001  ASP OD2 6.873 C A 0002  ASP OD1
C A 0001  ASP OD2 7.901 C A 0002  ASP OD2

HB_MM       2.00 3.20    41
C A 0002  ASP N   2.265 C A 0001  ASP O  
C A 0003  CYS N   2.273 C A 0002  ASP O  
C A 0004  ILE N   2.262 C A 0003  CYS O  
C A 0004  ILE N   2.822 C A 0019  LEU O  
C A 0005  LYS N   2.268 C A 0004  ILE O  
C A 0007  TYR N   2.822 E A 0029  CYS O  
C A 0008  GLY N   2.894 C A 0005  LYS O  
C A 0008  GLY N   2.260 C A 0007  TYR O  
C A 0009  PHE N   2.257 C A 0008  GLY O  
C A 0010  CYS N   2.267 C A 0009  PHE O  
C A 0010  CYS N   2.715 C A 0027  GLY O  
C A 0011  SER N   2.242 C A 0010  CYS O  
C A 0012  LEU N   2.268 C A 0011  SER O  
C A 0013  PRO N   2.223 C A 0012  LEU O  
C A 0014  ILE N   2.265 C A 0013  PRO O  
C A 0015  LEU N   2.259 C A 0014  ILE O  
C A 0015  LEU N   3.142 C A 0016  LYS O  
C A 0016  LYS N   2.258 C A 0015  LEU O  
C A 0017  ASN N   2.250 C A 0016  LYS O  
C A 0018  GLY N   2.269 C A 0017  ASN O  
C A 0019  LEU N   2.259 C A 0018  GLY O  
C A 0020  CYS N   2.248 C A 0019  LEU O  
C A 0021  CYS N   2.862 C A 0004  ILE O  
C A 0021  CYS N   2.257 C A 0020  CYS O  
C A 0022  SER N   2.242 C A 0021  CYS O  
C A 0023  GLY N   2.909 C A 0020  CYS O  
C A 0023  GLY N   2.249 C A 0022  SER O  
E A 0024  ALA N   3.166 C A 0022  SER O  
E A 0024  ALA N   2.258 C A 0023  GLY O  
E A 0025  CYS N   2.264 E A 0024  ALA O  
C A 0026  VAL N   2.265 E A 0025  CYS O  
C A 0026  VAL N   2.698 C A 0028  VAL O  
C A 0027  GLY N   2.239 C A 0026  VAL O  
C A 0028  VAL N   2.925 C A 0026  VAL O  
C A 0028  VAL N   2.255 C A 0027  GLY O  
E A 0029  CYS N   2.736 C A 0008  GLY O  
E A 0029  CYS N   2.259 C A 0028  VAL O  
E A 0030  ALA N   2.866 E A 0024  ALA O  
E A 0030  ALA N   2.250 E A 0029  CYS O  
C A 0031  ASP N   2.251 E A 0030  ALA O  
C A 0032  LEU N   2.268 C A 0031  ASP O  

HB_MS       2.00 3.20     3
C A 0013  PRO O   2.736 C A 0017  ASN ND2
C A 0018  GLY N   2.748 C A 0017  ASN OD1
E A 0030  ALA O   2.589 C A 0022  SER OG 

HB_SS       2.00 3.20     2
C A 0011  SER OG  2.703 C A 0017  ASN OD1
C A 0017  ASN ND2 2.920 C A 0011  SER OG 

SS_BOND     1.50 2.80     3
C A 0003  CYS SG  2.029 C A 0021  CYS SG 
C A 0010  CYS SG  2.029 E A 0025  CYS SG 
C A 0020  CYS SG  2.014 E A 0029  CYS SG